Среди протеолитических ферментов
Рубрика: Методы исследования поджелудочной железы.
Среди протеолитических ферментов различают эндопептидазы, расщепляющие пептидные связи внутри молекул белка и полипептидов, - трипсин, химотрипсин, эластаза - и экзопептидазы, отщепляющие аминокислоты, находящиеся на С-терминальном конце полипептидов и протеинов, - карбоксипептидаза.
У человека 19% протеинов панкреатического сока приходится на трипсиногены I и II, различающиеся по молекулярной массе. При активации от обоих трипсиногенов отщепляется одинаковый октапептид, а от трипсиногена I - еще и пентапептид. Каталитические свойства обоих ферментов сходны, оптимум их действия при рН 8. При этом рН происходит аполитически быстрая потеря активности фермента, но ионы Ca стабилизируют ее. Трипсин расщепляет почти все денатурированные белки, на живые ткани он не действует. Он расщепляет пептидные связи возле лизина и аргинина.
Химотрипсин у человека существует в виде двух молекулярных форм: А и В. Фермент расщепляет пептидные связи преимущественно вблизи тирозина, триптофана, фенилаланина. Фермент в активной форме выводится с калом. Определение активности химотрипсина в кале имеет диагностическое значение для выявления экзокринной панкреатической недостаточности.
Электрофоретически доказано существование двух форм проэла-стазы. Эластаза участвует в переваривании эластина, денатурированных белков. Она действует на пептидные связи возле аланина, лейцина, серина и валина. Отличается стабильностью в широком диапазоне - рН 4-10,5.